Metionina ed invecchiamento: Colpa dell’omocisteina tiolattone
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Una dieta troppo ricca di metionina accelera l’invecchiamento. L’invecchiamento scatenato da un eccesso di metionina, dipende dal fatto che si trasforma in omocisteina. L’omocisteina di per se non è tossica, ma lo diventa quando viene trasformata in omocisteina tiolattone.
L’omocisteina tiolattone è molto reattiva e si combina irreversibilmente con le proteine, formando proteine omocisteinilizzate che diventano una sorta di spazzatura vagante per il corpo.
Le proteine omocisteinilizzate, vengono riconosciute dal sistema immunitario come sostanze estranee, innescando un processo infiammatorio accompagnato da anticorpi contro queste proteine anomale. L’accumulo di proteine omocisteinilizzate in vari distretti del corpo, è responsabile del graduale invecchiamento e dello sviluppo di varie malattie (osteoporosi, arteriosclerosi, etc).
Il processo di invecchiamento che innesca l’omocisteina tiolattone nel sangue e per certi versi simile a quello provocato dagli abusi dietetici degli zuccheri (D-galattosio e Fruttosio), descritti in alcune pubblicazioni precedenti (Infiammazioni da zucchero, invecchiamento da galattosio, etc).
Il Miglior modo per rallentare l’invecchiamento è quello di ridurre il consumo di METIONINA dalla dieta ed integrare con le vitamine del gruppo B (B12, B6 e acido folico), che aiutano a prevenire l’accumulo di omocisteina.
Per limitare il consumo di metionina, basta ridurre il consumo di carni rosse, formaggi stagionati e salumi. La carne bisogna mangiarla, ma con moderazione.
Come fa l’omocisteina a trasformarsi nella pericolosa omocisteina tiolattone?
L’omocisteina non è un amminoacido proteogenico; però quando è in eccesso, può essere scambiato al posto della leucina, isoleucina e valina nella biosintesi proteica.
L’omocisteina può essere erroneamente metabolizzata dai seguenti enzimi:
- tRNA-Metionina sintetasi
- tRNA-Leucina-sintetasi
- tRNA-Isoleucina Sintetasi
Quando ciò accade, si forma dall’omocisteina l’omocisteina tiolattone che è molto tossica e reattiva con le proteine; appena incontro i gruppi amminici e tiolici delle proteine che circolano nels angue, si combina irreversibilmente producendo proteine omocisteinilizzate che sono una sorta di spazzatura cellulare che creano infiammazione e produzione di auto – anticorpi.
Inoltre la sintesi di omocisteina tiolattone da parte degli enzimi tRNA sintetasi, consuma molta energia, indebolendo l’organismo dal punto di vista energetico.
L’organismo si protegge dalle proteine omocisteinilizzate
L’organismo cerca di proteggersi dalle proteine cisteinilizzate, attraverso due meccanismi:
- Attraverso le albumine seriche: Le albumine seriche sono le proteine più abbondanti che circolano nel sangue ed hanno la proprietà di sequestrare gran parte della omocisteina e dell’omocisteina tiolattone che circola nel sangue, evitando che questa vada a fare danno alle cellule. Quindi è importante che le albumine sieriche siano nel range giusto; una carenza di albumine sieriche rende vulnerabili al danno della omocisteina.
- Attraverso gli enzimi PAROXONASE PON-1 e della BLEOMICINA IDROLASI UMANA (hBLH). Questi due enzimi idratano l’omocisteina tiolattone, riconvertendola in omocisteina. La PON-1 circola agganciata alle lipoprotiene HDL, nota anche con il nome di colesterolo buono; L’attività fisica, la restrizione calorica e la niacina (vitamina B3), contribuiscono ad aumentare i livelli di HDL e di conseguenza anche della PON-1, proteggendo le arterie e le vene dall’omocisteina tiolattone. La PON-1 protegge l’organismo anche dagli insetticidi organofosfati. Una carenza di PON-1 può predisporre a malattie cardiovascolari, Alzheimer e Parkinson. Sulla BLEOMICINA IDROLASI UMANA, non so dire nulla; l’unica cosa che posos dire è che si trova all’interno delle cellule umane.
Autore – Tecnologo Alimentare dottor Liborio Quinto – Esperto in biochimica della Nutrizione
Fonte Bibliografica (Metionina ed invecchiamento: Colpa dell’omocisteina tiolattone)
- Yilmaz N. Relationship between paraoxonase and homocysteine: crossroads of oxidative diseases. Arch Med Sci. 2012 Feb 29;8(1):138-53. doi: 10.5114/aoms.2012.27294. PMID: 22457688; PMCID: PMC3309450. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3309450/
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