Mistero del Selenio dietetico

Mistero del Selenio dietetico

Mistero del Selenio dietetico

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Nel breve articolo segnalo alcune funzioni poco note sul selenio.

Negli alimenti il Selenio è presente sotto forma di L-Selenio-metionina ed L-Selenio-Cisteina.

Prima curiosità sulla L-Selenio-Metionina

La L-Selenio-metionina può essere incorporata nelle proteine del corpo umano al posto della Metionina. In pratica se la dieta è particolarmente ricca di selenio-metionina, questa forma di amminoacido va a competere con la metionina nella biosintesi delle proteine.

Cosa significa questo?

Significa che se un essere umano o cavia di laboratorio assume con la dieta molto L-Selenio-metionina, nelle proteine si andrà ad inserire la L-selenio-metionina al posto della metionina, modificando probabilmente la struttura proteica.

Alla L-Selenio-Metionina sono attribuite delle funzioni preventive del cancro, ma ad alte dosi potrebbe essere anche tossico. Le proprietà chemiopreventive della selenio-Metionina sono forse dovute alla capacità di questa sostanza di competere con la metionina nella sintesi proteica? A questa domanda non so rispondere, e spero in futuro di conoscere la risposta.

Fonti alimentari ricche di selenio-metionina sono “il Lievito secco selenizzato”, l’aglio, la cipolla, asparago, broccoli e crucifere in genere.

Il Lievito di birra secco selenizzato è vendto come integratore alimentare, ma in Europa il suo commercio pare essere vietato per una direttiva Europea (Direttiva 2002/46/CE) sugli integratori alimentari che vieta la vendita di integratori alimentari ad alto contenuto di L-Selenio-Metionina, perché ad alte dosi può incorporarsi aspecificamente nelle proteine umane ed avere effetti tossici.

Il lievito secco selenizzato si ottiene coltivando il lievito di birra in un substrato zuccherino arricchito con selenio. Il lievito incorpora il selenio sotto forma di L-Selenio-Metionina (per circa 80%) e Selenio-Metil-Cisteina. Il lievito di birra riesce a concentrare circa 3000 mg di selenio in 1 grammo di lievito secco.

Seconda curiosità sulla Selenio-Cisteina.

Ragazzi, aprite le orecchie!!!

A scuola vi hanno insegnato che gli amminoacidi che compongono le proteine sono 20; In realtà sono 22 amminoacidi: Dovete aggiungere la Selenio-Cisteina e la Pirrolisina

Tra gli amminoacidi che compongono le proteine umane, abbiamo la CISTEINA e la SELENIO-CISTEINA.

Quindi la SELENIO-CISTEINA è un altro amminoacido fondamentale per la sintesi delle proteine che è diversa dalla CISTEINA.

Per la biosintesi delle proteine esiste infatti un tRNA transfer specifico per la SELENIO-CISTEINA che ha il codone UGA.

La Selenio-Cisteina sembra che si può formare dalla L-Selenio-metionina, sfruttando gli stessi enzimi della via della transulfatazione.

Altra curiosità sulla sintesi delle proteine in cui viene incorporata la Selenio-Cisteina.

Mentre per la sintesi delle proteine interviene il fattore Eucariotico di allungamento proteico EIF1A, per le proteine contenenti Selenio-Metionina, interviene il fattore eucariotico eEF-Sec.

Da queste nuove informazioni sul selenio, possiamo intuire la sua importanza per la salute del consumatore. Il selenio come oligoelemento è quindi indispensabile perché partecipa alla sintesi delle proteine (selenio-proteine), attraverso l’incorporazione nelle proteine sotto forma di Selenio-Metionina e Selenio-Cisteina.

La bibliografia medica internazionale suggerisce che quest sostanze possiedono proprietà antitumorale; Sappiamo anche che la metionina in eccesso può favorire la proliferazione tumorale (Effetto Hoffman), e che la sua restrizione dietetica può essere utilizzata nella chemio-prevenzione. La Selenio-metionina è un potenziale competitori (antagonista) della Metionina. Chi sa … forse le proprietà antitumorali della L-Selenio-metionina accennate da alcuni studi, potrebbero dipendere dal fatto che interferisce con il metabolismo della metionina? A questa domanda, spero che in futuro troverò una risposta.

Le Scienze Biologiche e Biotecnologiche sono meravigliose, perché ci aiutano a comprendere il funzionamento del motore della vita.

Nell’organismo umano, dove troviamo le SELENIO-PROTEINE?

La Selenio-Metionina possiamo trovarlo in tutte le proteine umane; Normalmente le proteine umane contengono metionina; Se la dieta è particolarmente ricca di Selenio-Metionina, questa può essere incorporata a casaccio all’interno delle proteine al posto della metionina. I ribosomi al momento del montaggio delle proteine, non sanno riconoscere la Metionina dalla Selenio-metionina, e quindi possono montare l’una al posto di un altra. Le proteine umane che maggiormente incorporano SELENIO-METIONINA sono l’albumina sierica e l’emoglobina.

La Selenio-Cisteina invece lo troviamo specificamente in 25 proteine, chiamate SELENO-PROTEINE. Di queste 25, cito la SELENOPROTEINA-P, che contiene bem 10 seleno-cisteine; viene sintetizzato dal fegato e trasporta il selenio-cisteina in tutti i tessuti ed in particolare al cervello. Il polimorfismo genico alla SELENOPROTEINA-P rs3877899, predispone a varie forme di cancro, perché la SELENOPROTEINA-P non riesce a consegnare la selenio-cisteina ad altri tessuti.

Di seguito elenco le 25 seleno proteine presenti negli esseri umani:

  1. Selenoprotein K (Selk)
  2. Selenoprotein S (SelS)
  3. Selenoprotein O (SelO)
  4. Selenoprotein I (SelI)
  5. Metionina-R-Sulfossido reduttasi (MSRB , SelR)
  6. Tioredossina reduttasi 1 TR1
  7. Tioredossina reduttasi 2 TR2
  8. Tioredossina reduttasi 3 TR3
  9. Glutatione persossidasi-1 GPX1
  10. Glutatione persossidasi-2 GPX2
  11. Glutatione persossidasi-3 GPX3
  12. Glutatione persossidasi-4 GPX4
  13. Glutatione persossidasi-5 GPX5
  14. Glutatione persossidasi-6 GPX6
  15. Selenoprotein M (SelM)
  16. Iodotironina Deiodinasi 1 (DI-1)
  17. Iodotironina Deiodinasi 2 (DI-2)
  18. IodotironinaDeiodinasi 3 (DI-3)
  19. 15 Kda Selenoprotein (Sep15)
  20. Selenoprotein T (Sel-T)
  21. Selenoprotein V (Sel-V)
  22. Selenoprotein H (SelH)
  23. Selenoprotein N (SelN)
  24. Selenofosfato sintetasi 2 (SPS2)
  25. Selenoprotein P (SelP)

Altra curiosità: LA SELENIO-CISTEINA può essere sintetizzata a partire dalla cisteina, a mezzo dell’enzima Selenofosfato sintetasi

L’enzima Seleno Fosfato sintetasi, trasforma il Selenuro (H2Se) in selenuro fosfato, che poi assieme alla cisteina può essere incorporato nelle proteine sotto forma di selenio-cisteina. Quindi anche se manca il selenio-cisteina nella dieta, l’importante che ci sia la cisteina ed il selenio, e l’organismo provvederà a trasformarlo in slenio-cisteina li dove ci vuole grazie all’enzima selenofosfato sintetasi.

Pubblicato dal Tecnologo Alimentare Dottor Liborio Quinto – esperto in Biochimica della Nutrizione.

Fonte Bibliografica

Pubblicato da Dottor Liborio Quinto

Sono un appassionato di Biologia e Chimica degli Alimenti, e condivido con Voi, il Mio sapere. Chi è interessato a propormi qualcosa, può contattarmi

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