Proteine del Latte e Glutatione

Proteine del Latte e Glutatione

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Le Proteine del siero di latte sono quelle che maggiormente stimolano la produzione cellulare di glutatione.

Il Glutatione è uno degli antiossidanti più potenti del corpo e protegge le cellule dallo stress ossidativo, dai metalli tossici e dalle sostanze inquinanti.

Una carenza di glutatione rende vulnerabile le cellule al processo di invecchiamento.

Studi su modelli animali e sull’uomo hanno dimostrato che le proteine del siero di latte hanno incrementato il potere antiossidante delle cellule attraverso un aumento del glutatione.

Le proteine del siero del latte sono altamente digeribili, facilmente solubili in acqua e complete di tutti gli amminoacidi essenziali.

Oltre a stimolare la massa muscolare, le proteine del siero di latte stimolano la produzione di glutatione, perché sono ricche di cisteina. La cisteina è l’amminoacido limitante la sintesi del glutatione.

Le proteine del siero di latte contengono anche piccole quantità di glutatione.

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Per approfondire sulle proteine del siero del latte, invito a leggere la seguente pubblicazione: Le Sieroproteine del latte – Alimentazione e Nutraceutica.

Attenzionzione alla CASEINA!

Esiste una Caseina Buona che stimola la produzione del glutatione ed una CASEINA cattiva che riduce la sintesi del glutatione. La CASEINA BUONA LA CHIAMEREMO PER SEMPLICITA’ CASEINA ANTICA o BETA-CASEINA-A2. e quella cattiva la chiameremo CASEINA MODERNA o BETA-CASEINA-A1 che è comunemente presente nel latte comune.

Mentre le Proteine del siero di latte sono ottime per la biosintesi del glutatione, non possiamo dire la stessa cosa per la caseina.

Anche la caseina contiene ottime quantità di precursori del glutatione, però esiste una caseina buona che stimola la sintesi di glutatione ed una caseina cattiva che diminuisce la sintesi del glutatione.

Esiste il latte di Mucca che contiene la BETA-CASEINA-A1 che se assunta dal consumatore, tende a ridurre la biosintesi del glutatione;

Esiste il latte di Mucca che contiene solo la BETA-CASEINA-A2 che invece stimola la produzione di glutatione. Di seguito un provolone prodotto con latte antico contenente solo BETA-CASEINA-A2 che promuove la sintesi di glutatione (provolone con beta-caseina A2).

La BETA-CASEINA-A2 è Tipica delle mucche di razza rustica, mentre la BETA-CASEINA a1 si trova nel latte delle mucche di razze moderne.

Il latte che comunemente consumiamo, contiene entrambi i tipi di beta-caseina; alcune aziende come la GRANAROLO, hanno messo in commercio anche il latte CON CASEINA ANTICA BETA-CASEINA-A2 più digeribile è più sana. Per approfondire sul tema della CASEINA A1 e A2, suggerisco la lettura della mia pubblicazione “LA CASEINA BUONA E CATTIVA – ALIMENTAZIONE E NUTRACEUTICA“.

Perché la BETA-CASEINA-A1 riduce la sintesi di glutatione, mentre la BETA-CASEINA-A2, lo incrementa?

Quando consumiamo latte e latticini comuni, contenenti BETA-CASEINA-A1, durante la digestione si forma la BETA-CASOMORFINA-7 che è un oppioide che riduce l’assorbimento della cisteina ed attenua la produzione cellulare di glutatione.

Al contrario, quando consumiamo latte e latticini contenenti solo BETA-CASEINA-A2, dalla digestione si forma la BETA-CASOMORFINA-9 che non interferisce sulla sintesi di glutatione.

Quindi il consumatore che assume latte e latticini contenente CASEINA ANTICA “BETA-CASEINA-A2”, tende a produrre più glutatione rispetto al consumatore di latte e latticini contenenti CASEINA MODERNA.

Per approfondire sul tema della CASOMORFINE, suggerisco di leggere le seguenti pubblicazioni:

Nozioni Tecniche sulla Biosintesi del glutatione.

Il Glutatione è una piccolissima proteina costituita da tre amminoacidi: GLUTAMMATO + CISTEINA + GLICINA.

Nonostante sia una piccola proteina, il GLUTATIONE non viene prodotto attraverso la sintesi proteica, ma viene montata da due enzimi citoplasmatici: La GLUTAMMATO-CISTEINA LIGASI (EC6.3.2.2) e la GLUTATIONE SINTETASI (EC6.3.2.3). Il difetto genetico di uno dei due enzimi, compromette la sintesi del glutatione e si diventa suscettibili allo stress ossidativo e all’intossicazione da xenobiotici.

Poiché il GLUTAMMATO e la GLICINA sono amminoacidi non essenziali abbondantemente presenti nella dieta e nell’organismo, la quantità di cisteina è quella che limita la velocità di sintesi del glutatione. Maggiori approfondimenti sulla biosintesi del glutatione potete studiarlo nel mio articolo: Nozioni poco note sul glutatione – ALIMENTAZIONE E SALUTE.

Proteine del Latte e Glutatione

Fonte Bibliografica

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Pubblicato da Dottor Liborio Quinto

Sono un appassionato di Biologia e Chimica degli Alimenti, e condivido con Voi, il Mio sapere. Chi è interessato a propormi qualcosa, può contattarmi

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