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I veleni dei serpenti sono oggetto di ricerca per la messa a punto di nuovi farmaci per la prevenzione cardiovascolare, antitumorale e antiinfiammatoria.
In molti esperimenti in vitro e su alcuni modelli animali, alcune proteine isolate dai veleni di serpente hanno dimostrato di possedere proprietà ipotensive, cardioprotettive, antinfiammatorie, fluidificanti, antitrombotiche, antiangiogeniche e antitumorali.
Già da diversi anni sono stati realizzati farmaci dai veleni di serpente; Il Captopril è uno di questi! Il captopril è un farmaco ace – inibitore, utile per abbassare la pressione arteriosa ed è stato realizzato copiando una proteina presente nel veleno della vipera Bothropos Jararaca.
Cosa è il veleno dei serpenti?
Il veleno dei serpenti è un liquido chiaro, viscoso e trasparente utilizzato come arma per difendersi o attaccare gli altri animali.
Alcuni veleni di serpente paralizzano la preda; altri provocano danni al sangue e altri ancora avviano la digestione della vittima.
I veleni dei serpenti, Secondo Ouyang et al, vengono classificati in “Veleni pro -coagulanti” e veleni inibitori della coagulazione.
I veleni pro-coagulanti, favoriscono la formazione nella vittima di trombi, in quanto contengono le seguenti sostanze (Attivatore fattore x, attivatore della pro-trombina, enzimi simili alla trombina, induttori di aggregazione piastrinica, etc).
I veleni fluidificanti “Inibitori della coagulazione”, contengono sostanze, che ostacolano la coagulazione del sangue; tra questi, citiamo: Enzimi fibrinolitici, inibitori della protrombina, inibitori del fattore X, Inibitori dell’aggregazione Piastrinica (chiamate anche disintegrine), etc.
Le componenti dei veleni di serpente più interessanti dal punto di vista della medicina oncologica e cardiovascolare sono le disintegrine.
Cosa sono le Disintegrine?
Per capire cosa sono le Disintegrine dei veleni di serpente, bisogna prima spiegare cosa sono le Integrine.
Le Integrine sono recettori di adesione presenti sulla superficie delle cellule endoteliali e delle piastrine che permettono l’aggregazione piastrinica, le reazioni infiammatorie, l’adesione cellulare, la migrazione e l’angiogenenesi.
In seguito a lesioni vascolari, le piastrine aderiscono all’endotelio danneggiato, attraverso il riconoscimento di proteine di adesione, (cioè vWF, collagene, fibronectina, lamina, fibrinogeno), dai loro rispettivi recettori delle membrane piastriniche.
In pratica esternamente alla membrana delle piastrine ci sono dei recettori di adesione “chiamati Integrine”che si legano a specifiche proteine dette di adesione (collagene, lamina, fibrina, etc), attivando l’aggregazione piastrinica; tale meccanismo è utilizzato anche dalle cellule tumorali per migrare, diffondersi, metastatizzare e favorire l’angiogenesi.
Per ridurre l’angiogenesi, l’aggregazione piastrinica, e la migrazione di cellule neoplastiche, un modo è quello di bloccare le integrine delle piastrine e delle cellule trasformate.
Mettendo KO le integrine di queste cellule, il sangue diventa più fluido e le cellule faticano a migrare e formare angiogenesi.
Cosa Blocca le Integrine delle piastrine e delle cellule trasformate?
A bloccare le Integrine sono le disintegrine isolate dai veleni di alcuni serpenti. Le disintegrine si legano e bloccano le integrine delle piastrine, impedendo a queste ultime di riconoscere le proteine di adesione ed aggregarsi (trombi) e nel caso delle cellule tumorali di migrare, metastatizzare e provocare angiogenesi.
Le disintegrine dei veleni di serpente possono essere utili per la cura di alcuni tumori, per trattare l’aterosclerosi e trombi, e per fluidificare il sangue.
Alcune disintegrine isolate dai veleni di serpente sono:
- La Echistatina
- la contorstatina
- La trigramina
- la Kistrina
- la Borbourina
La trigramina è una disintegrina estratta dal veleno di alcuni serpenti che in vitro ha inibito l’adesione delle cellule di mieloma umano e la diffusione su fibrinogeno e fibronectina., dimostrando di possedere alcune proprietà antitumorali.
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Fonte Bibliografica
- Anti-Thrombotic Agents derived from snake venom proteins – Tur-Fu Huang, et al 2016 https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC5056499/
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