Nozioni poco note sul Glutatione
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Il glutatione non è solo un antiossidante endogeno …
Il glutatione non neutralizza solo tossine, xenobiotici e metalli pesanti …
Il glutatione rappresenta una riserva sicura di cisteina; la cisteina è un amminoacido essenziale per la sintesi proteica e contiene zolfo.
La cisteina allo stato libero non può esistere, perché facilmente ossidabile a cistina. Per preservarla dall’ossidazione, la cisteina libera viene combinata con il glutammato e la glicina per formare il glutatione. Quando l’organismo richiede cisteina per la sintesi proteica, lo preleva scomponendo il glutatione con enzimi specifici.
Quindi il glutatione rappresenta una riserva di cisteina per l’organismo. L’organismo immagazzina cisteina di riserva accumulandola sotto forma di glutatione, perché allo stato libero verrebbe ossidata in cistina e resa inutilizzabile.
Quindi tutte le cellule producono glutatione nel loro interno. Il Fegato produce pure glutatione immettendola nella circolazione sanguigna. Quindi il glutatione che circola nel sangue è quasi tutta di origine epatica. Il fegato produce glutatione, rilasciandola nel sangue e nella bile. Il fegato infiammato tende a produrre meno glutatione. Anche le infezioni virali che provocano colestasi, riducono la produzione epatica di glutatione. Le intossicazioni da endotossine batteriche LPS bloccano la sintesi di glutatione nell’organismo, predisponendo allo stress ossidativo.
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L’endotossina LPS sopprime l’espressione genica degli enzimi che guidano la sintesi del glutatione.
BIOSINTESI DEL GLUTATIONE.
Il glutatione è un tripeptide, costituito dai seguenti amminoacidi: Glutammato + Cisteina + Glicina.
Il Glutatione non è espresso da un gene, e quindi non viene prodotto dal RNA messaggero e dai ribosomi, come invece avviene per le altre proteine e peptidi.
Il Glutatione non ha neanche i legami chimici tipici dei normali peptidi, e non viene digerito dai comuni enzimi proteolitici.
Il Glutatione viene prodotto a mezzo di due enzimi: La Glutammato-Cisteina Ligasi (EC6.3.2.2) e la glutatione sintetasi (EC6.3.2.3).
La Biosintesi del glutatione è rappresentato dal seguente schema:
Notare che il legame tra cisteina + glutammato non è simile a quello che si trova nelle proteine, ma è diverso, tale da renderlo resistente alla digestione della maggioranza delle proteasi.
Il Tripeptide si chiama: Gamma-L-Glutamil-L-Cisteinglicina.
Un alimento molto ricco di glutatione sono le proteine del siero di latte.
Autore dell’articolo: Tecnologo Alimentare Dottor Liborio Quinto
Fonte Bibliografica consultata (Nozioni poco note sul Glutatione)
- Lu S. C. (2013). Glutathione synthesis. Biochimica et biophysica acta, 1830(5), 3143–3153. https://doi.org/10.1016/j.bbagen.2012.09.008
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